Struktury aktyny i kompleksów aktyny. Struktury kompleksów aktyny pokazane są w skali i w kolejności chronologicznej publikacji. (a) Klasyczny widok struktury monomeru aktyny. Przedstawiona struktura została wyprowadzona z kompleksu z DNazą I, z uzupełnieniem terminusa C z kompleksu aktyny z profiliną. Na pomarańczowo zaznaczono pętle Ser14 i metylowaną His73, pętlę wiążącą DNazę I oraz zawias między domenami, składający się z helisy Gln137-Ser145 i pętli skupionej wokół reszty Lys336. Subdomeny 1–4 są oznaczone. (Są one również oznaczone w panelach f i m, które pokazują obrócone widoki struktury). Razem, subdomeny 1 i 2 tworzą zewnętrzną (lub małą) domenę, podczas gdy subdomeny 3 i 4 tworzą wewnętrzną (lub dużą) domenę. Pomiędzy tymi domenami powstają dwa duże rozszczepienia: rozszczepienie wiążące nukleotydy i rozszczepienie wiążące cele. Większość białek wiążących aktynę (ABP) i małych cząsteczek wiąże się w szczelinie wiążącej cel, a w interakcję często zaangażowana jest helisa α (magenta). (b) DNaza I (1ATN). (c) Gelsolin segment 1 (G1) (1EQY). Patrz również Rysunek 1 uzupełniający dla struktur aktyny z fragmentami Gelsolinu G1–G3 i G4–G6. (d) β-aktyna-profilina (2BTF). (e) Białko wiążące witaminę D ( DBP ) (1KXP). (f) Dwa prostopadłe widoki superpozycji struktur kompleksów aktyny z małymi cząsteczkami, w tym toksynami morskimi (1QZ5, 1QZ5, 1S22, 1YXQ, 2ASM, 2ASO, 2ASP, 2FXU, 2Q0R, 2Q0U, 2VYP), latrunculiną B (2Q0U) i cytochalazyną D (3EKS). Toksyny morskie (magenta) wiążą się na końcach szczeliny wiążącej cel, podczas gdy cytochalazyna D wiąże się w środku, a latrunculina (zarówno A jak i B) wiąże się w szczelinie nukleotydowej. Wszystkie te cząsteczki hamują polimeryzację aktyny. (g) Domena β-tymozyny. Kompletna struktura tego kompleksu nie jest dostępna, ale połączone struktury N-końcowego fragmentu domeny β-tymozyny z Drosophila ciboulot (1SQK) i C-końcowego końca peptydu b-tymozyny (Tβ4) (1T44) stanowią model tego kompleksu. (h) Domena homologii WASP 2 (WH2) domeny WASP (2A3Z). Domena WH2, obecna w wielu białkach cytoszkieletowych w postaci tandemowych powtórzeń, jest spokrewniona z domeną β-tymozyny, ale brakuje jej C-końcowej spiczastej helisy kapturującej. (i) Domena homologii forminy 2 (FH2) (1Y64). Patrz również rysunek uzupełniający 2 w celu bardziej szczegółowego przedstawienia tej struktury. (j) Kompleks ternarny z profiliną i bogatą w Pro domeną wiążącą G-aktynę (Pro-rich-GAB) VASP (2PBD). Domena GAB jest spokrewniona z domen± WH2, ale posiada krótsz± N-końcow± helisę i przyjmuje nieco inn± orientację po zwi±zaniu z aktynow±, prawdopodobnie dlatego, że jest przeznaczona do współwzi±zania z profilin±. (k) Toksofilina z Toxoplasma gondii związana z antyrównoległym dimerem aktyny (2Q97). (l) domena RPEL (RPxxxEL-containing motif) z koaktywatora czynnika odpowiedzi serologicznej MAL (2V52). (m) Iota-toksyna ADP-rybozylacji argininy z Clostridium perfringens (3BUZ). Widok obrócony o 90° w stosunku do pozostałych kompleksów. (n) C-końcowa domena ADF/kofiliny twinfiliny (3DAW). Pełna lista odnośników znajduje się w Tabeli 1 Suplementu.
.