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Par le Dr Ananya Mandal, MDRévisé par April Cashin-Garbutt, MA (Rédacteur)
Les anticorps sont de grandes protéines en forme de Y. Ils sont recrutés par le système immunitaire pour identifier et neutraliser les corps étrangers comme les bactéries et les virus.
Système immunitaire humoral
Chaque anticorps a une cible unique connue sous le nom d’antigène présent sur l’organisme envahisseur. Cet antigène est comme une clé qui aide l’anticorps à identifier l’organisme. C’est parce que l’anticorps et l’antigène ont tous deux une structure similaire aux extrémités de leurs structures en « Y ».
Comme chaque serrure a une seule clé, un anticorps a une seule clé antigène. Lorsque la clé est insérée dans la serrure, l’anticorps s’active, marquant ou neutralisant sa cible. La production d’anticorps est la principale fonction du système immunitaire humoral.Anticorps et immunoglobulines
Les immunoglobulines sont essentiellement des protéines qui fonctionnent comme des anticorps. Les termes anticorps et immunoglobuline sont souvent utilisés de manière interchangeable.
Les immunoglobulines se trouvent dans le sang et dans d’autres tissus et fluides. Elles sont fabriquées par les plasmocytes qui sont dérivés des cellules B du système immunitaire. Les cellules B du système immunitaire deviennent des plasmocytes lorsqu’elles sont activées par la liaison d’un antigène spécifique sur ses surfaces d’anticorps. Dans certains cas, l’interaction de la cellule B avec une cellule T helper est également nécessaire.
Anticorps et antigènes
Les antigènes sont classiquement définis comme toute substance étrangère qui suscite une réponse immunitaire. Ils sont également appelés immunogènes. La région spécifique sur un antigène qu’un anticorps reconnaît et à laquelle il se lie est appelée l’épitope, ou déterminant antigénique.
Un épitope est généralement constitué d’une longue chaîne de 5 à 8 acides aminés à la surface de la protéine. La chaîne d’acides aminés n’existe pas dans une structure à 2 dimensions mais apparaît comme une structure à 3 dimensions. Un épitope ne peut être reconnu que dans sa forme telle qu’elle existe en solution, ou sa forme native en 3D. Si l’épitope existe sur une seule chaîne polypeptidique, il s’agit d’un épitope continu ou linéaire. L’anticorps peut se lier uniquement à des fragments ou des segments dénaturés d’une protéine ou à la protéine de base native.
Types d’anticorps et leurs structures
Le sérum contenant des anticorps spécifiques d’un antigène est appelé antisérum. Il existe cinq classes d’immunoglobulines dont les IgM, IgG, IgA, IgD et IgE.
La structure de base de tous les anticorps est la même. Il y a quatre chaînes polypeptidiques maintenues ensemble par des liaisons disulfure. Ces quatre chaînes polypeptidiques forment une structure moléculaire symétrique.
Il y a deux moitiés identiques avec les sites de liaison à l’antigène entre les extrémités des chaînes lourdes et légères des deux côtés. Il y a une charnière au centre entre les chaînes lourdes pour permettre la flexibilité de la protéine. Les deux chaînes légères sont identiques l’une à l’autre. Elles contiennent environ 220 acides aminés alors que les chaînes lourdes ont 440 acides aminés.
Il existe deux types de chaîne légère parmi toutes les classes d’immunoglobulines, une chaîne lambda et une chaîne kappa. Toutes deux ont une fonction similaire. Chaque type d’immunoglobuline possède un type différent de chaîne lourde.
Fonctions des anticorps
L’anticorps se lie à des antigènes spécifiques. Cela signale aux autres cellules du système immunitaire de se débarrasser des microbes envahisseurs. La force de la liaison entre l’anticorps et un antigène sur un seul site de liaison est appelée affinité de l’anticorps pour l’antigène. L’affinité entre l’anticorps et le site de liaison de l’antigène est déterminée par le type de liaison formé.
Puisqu’un antigène peut avoir plusieurs épitopes différents, un certain nombre d’anticorps peuvent se lier à la protéine. Lorsque deux ou plusieurs sites de liaison à l’antigène sont identiques, un anticorps peut former une liaison plus forte avec l’antigène.
Lectures complémentaires
- Tout le contenu sur les anticorps
- Formes d’anticorps
- Anticorps en médecine
- Structure des anticorps
- Fonction des anticorps
Écrit par
Dr. Ananya Mandal
Le Dr. Ananya Mandal est médecin de profession, conférencière par vocation et écrivain médical par passion. Elle s’est spécialisée en pharmacologie clinique après son baccalauréat (MBBS). Pour elle, la communication en matière de santé ne consiste pas seulement à rédiger des revues compliquées pour les professionnels, mais aussi à rendre les connaissances médicales compréhensibles et disponibles pour le grand public.
Dernière mise à jour le 4 décembre 2019Citations
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