Hvad er et antistof?

Antistoffer er store Y-formede proteiner. De rekrutteres af immunsystemet for at identificere og neutralisere fremmedlegemer som bakterier og vira.

Humoralt immunsystem

Hvert antistof har et unikt mål, kendt som det antigen, der er til stede på den invaderende organisme. Dette antigen er som en nøgle, der hjælper antistoffet med at identificere organismen. Det skyldes, at både antistoffet og antigenet har samme struktur i spidserne af deres “Y”-strukturer.
Som enhver lås har en enkelt nøgle, har et antistof en enkelt antigennøgle. Når nøglen sættes ind i låsen, aktiveres antistoffet og markerer eller neutraliserer sit mål. Produktionen af antistoffer er den vigtigste funktion i det humorale immunsystem.

Antistoffer og immunglobuliner

Immunoglobuliner er grundlæggende proteiner, der fungerer som antistoffer. Udtrykkene antistof og immunglobulin bruges ofte i flæng.

Immunoglobuliner findes i blod og andre væv og væsker. De fremstilles af plasmacellerne, der stammer fra immunforsvarets B-celler. B-celler i immunsystemet bliver til plasmaceller, når de aktiveres ved at binde et specifikt antigen på deres antistofoverflader. I nogle tilfælde er det også nødvendigt, at B-cellen interagerer med en T-hjælpercelle.

Antistoffer og antigener

Antigener defineres klassisk som ethvert fremmed stof, der fremkalder et immunforsvar. De kaldes også immunogener. Det specifikke område på et antigen, som et antistof genkender og binder sig til, kaldes epitopen eller den antigeniske determinant.

En epitop består normalt af en 5-8 aminosyrer lang kæde på proteinets overflade. Aminosyrekæden eksisterer ikke i en 2-dimensionel struktur, men fremstår som en 3-dimensionel struktur. En epitop kan kun genkendes i sin form, som den findes i opløsning, eller i sin oprindelige 3D-form. Hvis epitopen findes på en enkelt polypeptidkæde, er der tale om en kontinuerlig eller lineær epitop. Antistoffet kan kun binde til fragmenter eller denaturerede segmenter af et protein eller til det oprindelige grundprotein.

Typer af antistoffer og deres strukturer

Serum, der indeholder antigenspecifikke antistoffer, kaldes antiserum. Der findes fem klasser af immunoglobuliner, herunder IgM, IgG, IgA, IgD og IgE.

Den grundlæggende struktur for alle antistoffer er den samme. Der er fire polypeptidkæder, der holdes sammen af disulfidbindinger. Disse fire polypeptidkæder danner en symmetrisk molekylær struktur.

Der er to identiske halvdele med antigenbindingsstederne mellem enderne af den tunge og den lette kæde på begge sider. Der er et hængsel i midten mellem de tunge kæder for at give fleksibilitet til proteinet. De to lette kæder er identiske med hinanden. De indeholder ca. 220 aminosyrer, mens de tunge kæder har 440 aminosyrer.

Der findes to typer af lette kæder blandt alle klasser af immunglobuliner, en lambda-kæde og en kappa-kæde. Begge er ens i deres funktion. Hver type immunoglobulin har en anden type tung kæde.

Antistofs funktioner

Antikroppen binder sig til specifikke antigener. Dette signalerer til de andre celler i immunsystemet, at de skal slippe af med de invaderende mikrober. Styrken af bindingen mellem antistoffet og et antigen på et enkelt bindingssted er kendt som antistoffets affinitet for antigenet. Affiniteten mellem antistoffet og antigenets bindingssted bestemmes af den type binding, der dannes.

Da et antigen kan have flere forskellige epitoper, kan et antal antistoffer binde til proteinet. Når to eller flere antigenbindingssteder er identiske, kan et antistof danne en stærkere binding med antigenet.

Videre læsning

• Alt indhold af antistoffer
• Antistofformer
• Antistoffer i medicin
• Antistofstruktur
• Antistoffunktion

Citationer