Strukturer af actin og actinkomplekser. Strukturerne af aktinkomplekser er vist i skala og i kronologisk rækkefølge efter offentliggørelse. (a) Klassisk visning af strukturen af actin-monomeren. Den viste struktur er afledt af komplekset med DNase I, med supplering af C-terminus fra actinkomplekset med profilin. Fremhævet i orange er Ser14- og den methylerede His73-løkke, den DNase I-bindende løkke og skillepunktet mellem domænerne, som består af helix Gln137-Ser145 og løkken centreret ved rest Lys336. Subdomæner 1–4 er mærket. (De er også mærket i panelerne f og m, som viser roterede visninger af strukturen). Tilsammen udgør subdomænerne 1 og 2 det ydre (eller lille) domæne, mens subdomænerne 3 og 4 udgør det indre (eller store) domæne. Der dannes to store kløfter mellem disse domæner: nukleotid- og målbindingskløften. De fleste aktinbindende proteiner (ABP’er) og små molekyler bindes i den målbindende kløft, og interaktionen involverer ofte en α-helix (magenta). (b) DNase I (1ATN). (c) Gelsolin segment 1 (G1) (1EQY). Se også supplerende figur 1 for strukturer af actin med Gelsolin-fragmenter G1–G3 og G4–G6. (d) β-actin-profilin (2BTF). (e) Vitamin D-bindende protein ( DBP ) (1KXP). (f) To vinkelrette visninger af en overlejring af strukturer af aktinkomplekser med små molekyler, herunder marine toksiner (1QZ5, 1QZ5, 1S22, 1YXQ, 2ASM, 2ASO, 2ASP, 2FXU, 2Q0R, 2Q0U, 2VYP), Latrunculin B (2Q0U) og cytochalasin D (3EKS). De marine toksiner (magenta) binder i enderne af den målbindende kløft, mens cytochalasin D binder i midten, og latrunculin (både A og B) binder i nukleotidkløften. Alle disse molekyler kompromitterer actinpolymerisationen. (g) β-thymosin-domæne. Der findes ikke en komplet struktur af dette kompleks, men kombineret giver strukturerne af den N-terminale del af et β-thymosin-domæne fra Drosophila ciboulot (1SQK) og den C-terminale ende af b-thymosin-peptidet (Tβ4) (1T44) en model for dette kompleks. (h) WASP homologi domæne 2 (WH2) domæne af WASP (2A3Z). WH2-domænet, der findes i mange cytoskeletale proteiner i form af tandemrepeats, er beslægtet med β-thymosin-domænet, men mangler den C-terminale spidse endeafdækningshelix. (i) Formin homologi 2 (FH2)-domæne (1Y64). Se også Supplerende figur 2 for en mere detaljeret fremstilling af denne struktur. (j) Ternært kompleks med profilin og de Pro-rige G-actin-bindende (Pro-rich-GAB) domæner af VASP (2PBD). GAB-domænet er beslægtet med WH2-domænet, men har en kortere N-terminal helix og antager en lidt anderledes orientering, når det er bundet til actin, muligvis fordi det er designet til at binde sammen med profilin. (k) Toxofilin fra Toxoplasma gondii bundet til en antiparallel actin-dimer (2Q97). (l) RPEL (RPxxxEL-containing motif)-domæne fra serumresponsfaktor-koaktivatoren MAL (2V52). (m) Arginin ADP-ribosylering iota-toksin fra Clostridium perfringens (3BUZ). Visningen er drejet 90° i forhold til de andre komplekser. (n) C-terminalt ADF/cofilin-domæne af twinfilin (3DAW). Se Supplemental Table 1 for en komplet liste over referencer.