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Facciamo uno studio approfondito del ruolo dei ribosomi nella sintesi proteica.
I ribosomi forniscono l’ossatura sulla quale avviene la sintesi proteica. L’mRNA si lega alla subunità 30S del ribosoma per formare il complesso di iniziazione. Il ruolo principale del ribosoma è la sua capacità di catalizzare la formazione di legami peptidici tra gli amminoacidi, in modo che gli amminoacidi siano incorporati nelle proteine.
I ribosomi sono granuli densi senza membrane di copertura. Sono stati osservati per la prima volta da Palade. I ribosomi batterici contengono il 65% di RNA (rRNA) e il 35% di proteine. Hanno un diametro di 18 nm. I ribosomi si trovano in tutte le cellule. E. coli ha 10.000 ribosomi, e forma circa il 25% della massa totale della cellula batterica. Una cellula di mammifero contiene circa 10 milioni di ribosomi.
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Un ribosoma ha due subunità:
Ogni ribosoma ha due subunità disuguali, una grande e una piccola. I ribosomi batterici sono composti da due subunità di coefficiente di sedimentazione 30S e 50S in saccarosio. Hanno un coefficiente di sedimentazione combinato di 70S. Entrambe le subunità contengono molte proteine e almeno un grande rRNA.
I ribosomi eucariotici sono più grandi dei ribosomi batterici. Hanno due subunità disuguali di 40S e 60S che hanno un coefficiente di sedimentazione combinato di 80S. I ribosomi sono misurati in termini di velocità di sedimentazione misurata in unità Svedberg (S). IS = 10~13 secondi. Tutti i ribosomi di una data cellula sono identici. I componenti del ribosoma possono separarsi e riassemblarsi spontaneamente. Un ribosoma ha un nucleo di rRNA e proteine attaccate sulla superficie.
Nei procarioti entrambe le subunità 30S e 50S hanno componenti di rRNA e molecole proteiche.
Similmente i ribosomi eucarioti hanno i seguenti componenti:
Subunità 40S: 18S molecola + 30 proteine
60S subunità: 5S, 5,8S e rRNA + 50 proteine.
La struttura del ribosoma 70S non è simmetrica. Il ribosoma 70S è diviso in quattro regioni. Queste sono la testa, il collo, il corpo e la piattaforma. La subunità 50S ha una protuberanza centrale che contiene 5S rRNA e il gambo che contiene le proteine.
La maggior parte delle proteine sono proteine di base e hanno una forte associazione con l’RNA, che è di natura acida. L’RNA ribosomiale (rRNA) rappresenta più dell’80% dell’RNA totale presente nella cellula batterica.
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Due subunità del ribosoma si associano e si dissociano a seconda della concentrazione di magnesio. Circa il 70% dell’RNA ribosomiale è a doppio filamento ed elicoidale con vari steli e loop dovuti all’accoppiamento di basi tra regioni complementari. L’interazione di 16S rRNA e mRNA aiuta la subunità 30S a riconoscere l’estremità iniziale dell’mRNA. Il sito di legame del ribosoma nei procarioti si trova vicino all’estremità 5′ del mRNA a monte del codone AUG.
Tra la 5′ estremità del mRNA e il codone AUG ci sono molte basi. Tra queste c’è una sequenza di 5′-AGGAGGU-3′. Questa è chiamata sequenza Shine-Dalgarno e si trova 4-7 basi a monte di AUG. La regione 3′-end del 16S rRNA ha una sequenza complementare di 3′- AUUCCUCCA-5′. Questa sequenza lega l’mRNA al ribosoma.
Un ribosoma ha due canali al suo interno. L’mRNA lineare entra ed esce attraverso un canale che ha il centro di decodifica. Questo canale è accessibile ai tRNA carichi. La catena polipeptidica appena sintetizzata fugge attraverso l’altro canale.
La piccola subunità del ribosoma contiene il centro di decodifica in cui i tRNA carichi decodificano i codoni dell’mRNA. La subunità grande contiene il centro della peptidil transferasi, che forma legami peptidici tra gli amminoacidi successivi. L’mRNA si lega all’estremità 3′ dell’RNA 16S nella subunità 30S del ribosoma. La subunità 30S, l’mRNA e il tRNA carico si combinano per formare il complesso di pre-iniziazione insieme ai fattori di iniziazione e al GTP. Più tardi la subunità 50S del ribosoma si unisce per formare il complesso di iniziazione 70S.
Il ruolo principale del ribosoma è la formazione di legami peptidici tra gli amminoacidi successivi della catena peptidica appena sintetizzata.
Ci sono due siti di legame del tRNA sul ribosoma. Il primo sito è chiamato sito ‘P’ o sito peptidilico. Il secondo sito è chiamato sito ‘A’ o sito aminoacilico. Solo il tRNA iniziatore entra nel sito ‘P’. Tutti gli altri tRNA entrano nel sito ‘A’.
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Il ruolo principale del ribosoma è la formazione di legami peptidici tra amminoacidi successivi. Il legame peptidico si forma tra l’amminoacido al sito “A” e la catena peptidica al sito “P” allungando così la catena di un amminoacido. Si è scoperto che la peptidiltransferasi che catalizza la formazione del legame peptidico tra gli amminoacidi successivi è composta da diverse proteine e da una molecola di rRNA 23S. Questo 23S rRNA è un ribozima ed è responsabile della catalizzazione della formazione del legame peptidico tra gli amminoacidi successivi.
Oltre a questi due siti ‘P’ e ‘A’, è presente un terzo sito ‘E’ o sito di uscita. Il tRNA deacilato (privato dell’amminoacido) si sposta dal sito ‘P’ al sito ‘E’ da dove viene espulso.