Cos’è un anticorpo?

Gli anticorpi sono grandi proteine a forma di Y. Sono reclutati dal sistema immunitario per identificare e neutralizzare oggetti estranei come batteri e virus.

Sistema immunitario umorale

Ogni anticorpo ha un obiettivo unico conosciuto come l’antigene presente sull’organismo invasore. Questo antigene è come una chiave che aiuta l’anticorpo a identificare l’organismo. Questo perché sia l’anticorpo che l’antigene hanno una struttura simile sulle punte delle loro strutture a “Y”.
Proprio come ogni serratura ha una sola chiave, un anticorpo ha una sola chiave antigenica. Quando la chiave è inserita nella serratura, l’anticorpo si attiva, marcando o neutralizzando il suo bersaglio. La produzione di anticorpi è la funzione principale del sistema immunitario umorale.

Anticorpi e immunoglobuline

Le immunoglobuline sono fondamentalmente proteine che funzionano come anticorpi. I termini anticorpo e immunoglobulina sono spesso usati in modo intercambiabile.

Le immunoglobuline si trovano nel sangue e in altri tessuti e fluidi. Sono prodotte dalle plasmacellule che derivano dalle cellule B del sistema immunitario. Le cellule B del sistema immunitario diventano plasmacellule quando vengono attivate dal legame di un antigene specifico sulle loro superfici anticorpali. In alcuni casi, è necessaria anche l’interazione della cellula B con una cellula T helper.

Anticorpi e antigeni

Gli antigeni sono classicamente definiti come qualsiasi sostanza estranea che provoca una risposta immunitaria. Sono anche chiamati immunogeni. La regione specifica su un antigene che un anticorpo riconosce e a cui si lega è chiamata epitopo, o determinante antigenico.

Un epitopo è solitamente costituito da una catena lunga 5-8 aminoacidi sulla superficie della proteina. La catena di aminoacidi non esiste in una struttura bidimensionale ma appare come una struttura tridimensionale. Un epitopo può essere riconosciuto solo nella sua forma come esiste in soluzione, o nella sua forma nativa 3D. Se l’epitopo esiste su una singola catena polipeptidica, è un epitopo continuo o lineare. L’anticorpo può legarsi solo a frammenti o segmenti denaturati di una proteina o alla proteina di base nativa.

Tipi di anticorpi e loro strutture

Il siero che contiene anticorpi specifici all’antigene è chiamato antisiero. Ci sono cinque classi di immunoglobuline tra cui IgM, IgG, IgA, IgD e IgE.

La struttura di base di tutti gli anticorpi è la stessa. Ci sono quattro catene polipeptidiche tenute insieme da legami disolfuro. Queste quattro catene polipeptidiche formano una struttura molecolare simmetrica.

Ci sono due metà identiche con i siti di legame dell’antigene tra le estremità delle catene pesanti e leggere su entrambi i lati. C’è una cerniera al centro tra le catene pesanti per permettere la flessibilità della proteina. Le due catene leggere sono identiche tra loro. Contengono circa 220 aminoacidi mentre le catene pesanti hanno 440 aminoacidi.

Ci sono due tipi di catena leggera tra tutte le classi di immunoglobuline, una catena lambda e una catena kappa. Entrambi sono simili nella funzione. Ogni tipo di immunoglobulina ha un tipo diverso di catena pesante.

Funzioni degli anticorpi

L’anticorpo si lega ad antigeni specifici. Questo segnala alle altre cellule del sistema immunitario di liberarsi dei microbi invasori. La forza del legame tra l’anticorpo e un antigene in un singolo sito di legame è nota come l’affinità dell’anticorpo per l’antigene. L’affinità tra l’anticorpo e il sito di legame dell’antigene è determinata dal tipo di legame formato.

Poiché un antigene può avere più epitopi diversi, un certo numero di anticorpi può legarsi alla proteina. Quando due o più siti di legame dell’antigene sono identici, un anticorpo può formare un legame più forte con l’antigene.

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