Structures of actin and actin complexes. Az aktinkomplexek struktúrái méretarányosan és a publikálás időrendi sorrendjében szerepelnek. (a) Az aktin monomer szerkezetének klasszikus nézete. Az ábrázolt szerkezet a DNáz I-vel alkotott komplexből származik, a C terminus kiegészítésével az aktin profilinnal alkotott komplexéből. Narancssárgával kiemelve a Ser14 és a metilált His73 hurok, a DNáz I-kötő hurok és a domének közötti zsanér, amely a Gln137-Ser145 spirálból és a Lys336 maradéknál központosított hurokból áll. Az 1–4 szubdomének jelölve vannak. (Az f és m panelen is fel vannak címkézve, amelyek a szerkezet elforgatott nézeteit mutatják). Az 1. és 2. szubdomén együtt alkotja a külső (vagy kis) domént, míg a 3. és 4. szubdomén a belső (vagy nagy) domént. E domének között két nagy hasadék képződik: a nukleotid- és a célpont-kötő hasadék. A legtöbb aktinkötő fehérje (ABP) és kismolekula a célkötő hasadékban kötődik, és a kölcsönhatás gyakran egy α-hélixet (magenta) foglal magában. (b) DNáz I (1ATN). (c) Gelsolin 1. szegmens (G1) (1EQY). Lásd még az 1. kiegészítő ábrát az aktin és a G1–G3 és G4–G6 Gelsolin fragmentumok szerkezeteiről. (d) β-aktin-profilin (2BTF). (e) D-vitamin-kötő fehérje ( DBP ) (1KXP). (f) Kis molekulákkal, köztük tengeri toxinokkal (1QZ5, 1QZ5, 1S22, 1YXQ, 2ASM, 2ASO, 2ASP, 2FXU, 2Q0R, 2Q0U, 2VYP), latrunculin B-vel (2Q0U) és citokalazin D-vel (3EKS) alkotott aktinkomplexek szerkezetének két egymásra merőleges nézete. A tengeri toxinok (magenta) a célpontkötő hasadék végein kötődnek, míg a citokalazin D a közepén, a Latrunculin (mind az A, mind a B) pedig a nukleotidhasadékban kötődik. Mindezek a molekulák veszélyeztetik az aktin-polimerizációt. (g) β-timozin domén. Ennek a komplexnek a teljes szerkezete nem áll rendelkezésre, de a Drosophila ciboulotból származó β-timozin domén N-terminális részének (1SQK) és a b-timozin peptid (Tβ4) C-terminális végének (1T44) szerkezetét kombinálva a komplex modelljét adják. (h) A WASP (2A3Z) WASP homológia 2 (WH2) doménje. A WH2 domén, amely számos citoszkeletális fehérjében tandem ismétlődések formájában van jelen, a β-timozin doménnel rokon, de hiányzik belőle a C-terminális hegyes végű fedőhélix. (i) Formin homológia 2 (FH2) domén (1Y64). E szerkezet részletesebb ábrázolását lásd még a 2. kiegészítő ábrán. (j) Terner komplex a profilinnal és a VASP Pro-gazdag G-aktinkötő (Pro-rich-GAB) doménjével (2PBD). A GAB-domén a WH2-doménnel rokon, de rövidebb N-terminális hélixet mutat, és aktinhoz kötődve kissé eltérő orientációt vesz fel, valószínűleg azért, mert a profilinnal való együttes kötődésre tervezték. (k) Toxoplasma gondii toxofilinje antiparallel aktin dimerhez kötődve (2Q97). (l) RPEL (RPxxxEL-containing motif) domén a MAL szérum válasz faktor koaktivátorból (2V52). (m) Arginin ADP-ribozilációs iota-toxin a Clostridium perfringensből (3BUZ). A többi komplexhez képest 90°-kal elforgatott nézet. (n) A twinfilin (3DAW) C-terminális ADF/cofilin doménje. A hivatkozások teljes listáját lásd az 1. kiegészítő táblázatban.