Structures of actin and actin complexes. Aktiinikompleksien rakenteet on esitetty mittakaavassa ja kronologisessa julkaisujärjestyksessä. (a) Klassinen näkymä aktiinimonomeerin rakenteesta. Esitetty rakenne on johdettu DNaasi I:n kanssa muodostetusta kompleksista, ja C-päätettä on täydennetty aktiinin ja profiliinin kompleksista. Oranssilla on korostettu Ser14- ja metyloidut His73-silmukat, DNaasi I:tä sitova silmukka ja domeenien välinen sarana, joka koostuu kierteestä Gln137-Ser145 ja silmukasta, jonka keskipiste on jäännös Lys336. Osa-alueet 1–4 on merkitty. (Ne on merkitty myös paneeleissa f ja m, jotka esittävät rakenteen käännettyjä näkymiä). Osa-alueet 1 ja 2 muodostavat yhdessä ulomman (tai pienen) domainin, kun taas osa-alueet 3 ja 4 muodostavat sisemmän (tai suuren) domainin. Näiden domeenien väliin muodostuu kaksi suurta halkoa: nukleotidi- ja kohdesidontahalkio. Useimmat aktiinia sitovat proteiinit (ABP) ja pienet molekyylit sitoutuvat kohdetta sitovaan halkioon, ja vuorovaikutukseen liittyy usein α-kierre (magenta). (b) DNaasi I (1ATN). (c) Gelsoliinin segmentti 1 (G1) (1EQY). Katso myös täydentävä kuva 1, jossa esitetään aktiinin ja Gelsoliinin fragmenttien G1–G3 ja G4–G6 rakenteet. (d) β-aktiini-profiliini (2BTF). (e) D-vitamiinia sitova proteiini ( DBP ) (1KXP). (f) Kaksi kohtisuoraa näkymää pienten molekyylien kanssa muodostettujen aktiinikompleksien rakenteiden päällekkäisasettelusta, mukaan lukien meritoksiinit (1QZ5, 1QZ5, 1S22, 1YXQ, 2ASM, 2ASO, 2ASP, 2FXU, 2Q0R, 2Q0U, 2VYP), latrunkuliini B:n (2Q0U) ja sytokalatsiini D:n (3EKS). Meritoksiinit (magenta) sitoutuvat kohteen sitoutumishalkeaman päihin, kun taas sytokalasiini D sitoutuu keskelle ja latrunkuliini (sekä A että B) sitoutuu nukleotidihalkeamaan. Kaikki nämä molekyylit vaarantavat aktiinin polymerisaation. (g) β-tymosiinidomeeni. Tämän kompleksin täydellistä rakennetta ei ole saatavilla, mutta yhdistettynä Drosophila ciboulotista peräisin olevan β- tymosiinidomeenin N-terminaalisen osan (1SQK) ja b- tymosiinipeptidin (Tβ4) C-terminaalisen pään (1T44) rakenteet muodostavat mallin tästä kompleksista. (h) WASP:n (2A3Z) WASP-homologiadomeeni 2 (WH2). WH2-domeeni, jota esiintyy monissa sytoskelettiproteiineissa tandemtoistojen muodossa, on sukua β-tymosiinidomeenille, mutta siitä puuttuu C-terminaalinen teräväkärkinen päätä peittävä kierre. (i) Formin homology 2 (FH2) -domaani (1Y64). Katso myös täydentävä kuva 2, jossa on yksityiskohtaisempi esitys tästä rakenteesta. (j) Ternäärinen kompleksi profiliinin ja VASP:n Pro-rich-GAB-domeenien (Pro-rich-GAB) kanssa (2PBD). GAB-domeeni on sukua WH2-domeenille, mutta siinä on lyhyempi N-terminaalinen kierre ja se on hieman eri suuntautunut aktiniin sitoutuessaan, mahdollisesti siksi, että se on suunniteltu sitoutumaan yhdessä profiliinin kanssa. (k) Toxoplasma gondii -organismin toksofiliini sitoutuneena antiparalleeliseen aktiinidimeeriin (2Q97). (l) RPEL-domeeni (RPxxxEL-containing motif) seerumivastefaktorin koaktivaattorista MAL (2V52). (m) Arginiini-ADP-ribosylaation iota-toksiini Clostridium perfringensistä (3BUZ). Näkymä käännetty 90° suhteessa muihin komplekseihin. (n) Twinfiliinin (3DAW) C-terminaalinen ADF/kofiliinidomeeni. Täydellinen luettelo viitteistä on lisätaulukossa 1.
.