Was ist ein Antikörper?

Antikörper sind große Y-förmige Proteine. Sie werden vom Immunsystem rekrutiert, um fremde Objekte wie Bakterien und Viren zu identifizieren und zu neutralisieren.

Humorales Immunsystem

Jeder Antikörper hat ein einzigartiges Ziel, das Antigen des eindringenden Organismus. Dieses Antigen ist wie ein Schlüssel, der dem Antikörper bei der Identifizierung des Organismus hilft. Der Grund dafür ist, dass sowohl der Antikörper als auch das Antigen eine ähnliche Struktur an den Spitzen ihrer „Y“-Strukturen aufweisen.
Wie jedes Schloss einen einzigen Schlüssel hat, so hat auch ein Antikörper einen einzigen Antigenschlüssel. Wenn der Schlüssel in das Schloss eingeführt wird, wird der Antikörper aktiviert und markiert oder neutralisiert sein Ziel. Die Produktion von Antikörpern ist die Hauptfunktion des humoralen Immunsystems.

Antikörper und Immunglobuline

Immunglobuline sind im Grunde Proteine, die als Antikörper fungieren. Die Begriffe Antikörper und Immunglobuline werden oft synonym verwendet.

Immunglobuline sind im Blut und in anderen Geweben und Flüssigkeiten zu finden. Sie werden von den Plasmazellen gebildet, die sich von den B-Zellen des Immunsystems ableiten. B-Zellen des Immunsystems werden zu Plasmazellen, wenn sie durch die Bindung eines spezifischen Antigens an ihre Antikörperoberflächen aktiviert werden. In einigen Fällen ist auch die Interaktion der B-Zelle mit einer T-Helferzelle erforderlich.

Antikörper und Antigene

Antigene sind klassischerweise definiert als jede fremde Substanz, die eine Immunantwort auslöst. Sie werden auch als Immunogene bezeichnet. Der spezifische Bereich auf einem Antigen, den ein Antikörper erkennt und an den er bindet, wird als Epitop oder antigene Determinante bezeichnet.

Ein Epitop besteht in der Regel aus einer 5-8 Aminosäuren langen Kette auf der Oberfläche des Proteins. Die Aminosäurekette liegt nicht in einer zweidimensionalen Struktur vor, sondern erscheint als dreidimensionale Struktur. Ein Epitop kann nur in der Form erkannt werden, in der es in Lösung vorliegt, also in seiner nativen 3D-Form. Liegt das Epitop an einer einzigen Polypeptidkette vor, handelt es sich um ein kontinuierliches oder lineares Epitop. Der Antikörper kann nur an Fragmente oder denaturierte Segmente eines Proteins oder an das native Basisprotein binden.

Arten von Antikörpern und ihre Strukturen

Serum, das antigenspezifische Antikörper enthält, wird Antiserum genannt. Es gibt fünf Klassen von Immunglobulinen, darunter IgM, IgG, IgA, IgD und IgE.

Die Grundstruktur aller Antikörper ist gleich. Es gibt vier Polypeptidketten, die durch Disulfidbindungen zusammengehalten werden. Diese vier Polypeptidketten bilden eine symmetrische Molekularstruktur.

Es gibt zwei identische Hälften mit den Antigenbindungsstellen zwischen den Enden der schweren und leichten Ketten auf beiden Seiten. In der Mitte zwischen den schweren Ketten befindet sich ein Scharnier, das dem Protein Flexibilität verleiht. Die beiden leichten Ketten sind identisch zueinander. Sie enthalten etwa 220 Aminosäuren, während die schweren Ketten 440 Aminosäuren haben.

Es gibt zwei Arten von leichten Ketten unter allen Klassen von Immunglobulinen, eine Lambda-Kette und eine Kappa-Kette. Beide sind in ihrer Funktion ähnlich. Jede Art von Immunglobulin hat eine andere Art von schwerer Kette.

Antikörperfunktionen

Der Antikörper bindet an bestimmte Antigene. Dies signalisiert den anderen Zellen des Immunsystems, die eindringenden Mikroben loszuwerden. Die Stärke der Bindung zwischen dem Antikörper und einem Antigen an einer einzelnen Bindungsstelle wird als Affinität des Antikörpers für das Antigen bezeichnet. Die Affinität zwischen dem Antikörper und der Antigenbindungsstelle wird durch die Art der gebildeten Bindung bestimmt.

Da ein Antigen mehrere verschiedene Epitope haben kann, können sich mehrere Antikörper an das Protein binden. Wenn zwei oder mehr Antigenbindungsstellen identisch sind, kann ein Antikörper eine stärkere Bindung mit dem Antigen eingehen.

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