Rolle der Ribosomen bei der Proteinsynthese (mit Diagramm)

Lassen Sie uns die Rolle der Ribosomen bei der Proteinsynthese eingehend untersuchen.

Ribosomen bilden das Gerüst, auf dem die Proteinsynthese stattfindet. Die mRNA bindet sich an die 30S-Untereinheit des Ribosoms, um den Initiationskomplex zu bilden. Die Hauptaufgabe des Ribosoms ist seine Fähigkeit, die Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren zu katalysieren, so dass die Aminosäuren in Proteine eingebaut werden.

Ribosomen sind dichte Körnchen ohne Deckmembranen. Sie wurden erstmals von Palade beobachtet. Bakterielle Ribosomen enthalten 65 % RNA (rRNA) und 35 % Proteine. Sie haben einen Durchmesser von 18 nm. Ribosomen sind in allen Zellen zu finden. E. coli hat 10.000 Ribosomen, die etwa 25 % der Gesamtmasse der Bakterienzelle ausmachen. Eine Säugetierzelle enthält etwa 10 Millionen Ribosomen.

Ein Ribosom hat zwei Untereinheiten:

Jedes Ribosom hat zwei ungleiche Untereinheiten, eine große und eine kleine Untereinheit. Bakterielle Ribosomen bestehen aus zwei Untereinheiten mit 30S und 50S Sedimentationskoeffizient in Saccharose. Sie haben einen kombinierten Sedimentationskoeffizienten von 70S. Beide Untereinheiten enthalten viele Proteine und mindestens eine große rRNA.

Eukaryotische Ribosomen sind größer als bakterielle Ribosomen. Sie haben zwei ungleiche Untereinheiten von 40S und 60S mit einem kombinierten Sedimentationskoeffizienten von 80S. Ribosomen werden anhand ihrer Sedimentationsrate gemessen, die in Svedberg-Einheiten (S) angegeben wird. IS = 10~13 Sekunden. Alle Ribosomen in einer bestimmten Zelle sind identisch. Die Bestandteile eines Ribosoms können sich trennen und spontan wieder zusammensetzen. Ein Ribosom hat einen Kern aus rRNA, die Proteine sind an der Oberfläche angebracht.

In Prokaryonten haben sowohl die 30S- als auch die 50S-Untereinheit rRNA- und Proteinmolekülkomponenten.

Auch das eukaryotische Ribosom hat die folgenden Komponenten:

40S-Untereinheit: 18S-Molekül + 30 Proteine

60S-Untereinheit: 5S, 5.8S und rRNA + 50 Proteine.

Die Struktur des 70S-Ribosoms ist nicht symmetrisch. Das 70S-Ribosom ist in vier Regionen unterteilt. Diese sind Kopf, Hals, Körper und Plattform. Die 50S-Untereinheit hat eine zentrale Ausstülpung mit 5S rRNA und einen Stiel mit Proteinen.

Die meisten Proteine sind basische Proteine und haben eine enge Verbindung mit der RNA, die von Natur aus sauer ist. Die ribosomale RNA (rRNA) macht mehr als 80 % der gesamten RNA in der Bakterienzelle aus.

Zwei Untereinheiten des Ribosoms assoziieren und dissoziieren in Abhängigkeit von der Magnesiumkonzentration. Etwa 70 % der ribosomalen RNA ist doppelsträngig und helikal mit verschiedenen Stämmen und Schleifen aufgrund von Basenpaarungen zwischen komplementären Regionen. Die Interaktion von 16S rRNA und mRNA hilft der 30S-Untereinheit, das Anfangsende der mRNA zu erkennen. Die Ribosomenbindungsstelle in Prokaryonten liegt in der Nähe des 5′-Endes der mRNA stromaufwärts des Startcodons AUG.

Zwischen dem 5′-Ende der mRNA und dem AUG-Codon befinden sich viele Basen. Darunter befindet sich eine Sequenz von 5′-AGGAGGU-3′. Diese wird als Shine-Dalgarno-Sequenz bezeichnet und liegt 4-7 Basen stromaufwärts von AUG. Die 3′-Endregion der 16S rRNA hat eine komplementäre Sequenz von 3′- AUUCCUCCA-5′. Diese Sequenz bindet die mRNA an das Ribosom.

Ein Ribosom hat zwei Kanäle in sich. Die lineare mRNA tritt in den einen Kanal ein und entweicht durch den anderen, in dem sich das Dekodierungszentrum befindet. Dieser Kanal ist für die geladenen tRNAs zugänglich. Die neu synthetisierte Polypeptidkette entweicht durch den anderen Kanal.

Die kleine Untereinheit des Ribosoms enthält das Decodierungszentrum, in dem geladene tRNAs die Codons der mRNA decodieren. Die große Untereinheit enthält das Peptidyltransferasezentrum, das Peptidbindungen zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren bildet. Die mRNA bindet an das 3′-Ende der 16S-RNA in der 30S-Untereinheit des Ribosoms. Die 30S-Untereinheit, die mRNA und die geladene tRNA bilden zusammen mit den Initiationsfaktoren und GTP den Prä-Initiationskomplex. Später kommt die 50S-Untereinheit des Ribosoms hinzu und bildet den 70S-Initiationskomplex.

Die Hauptaufgabe des Ribosoms ist die Bildung von Peptidbindungen zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren der neu synthetisierten Peptidkette.

Es gibt zwei tRNA-Bindungsstellen am Ribosom. Die erste Stelle wird „P“-Stelle oder Peptidylstelle genannt. Die zweite Stelle wird als „A“-Stelle oder Aminoacylstelle bezeichnet. Nur die Initiator-tRNA gelangt in die P“-Stelle. Alle anderen tRNAs treten in die A-Stelle ein.

Die Hauptaufgabe des Ribosoms ist die Bildung von Peptidbindungen zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren. Die Peptidbindung wird zwischen der Aminosäure an der „A“-Stelle und der Peptidkette an der „P“-Stelle gebildet, wodurch sich die Kette um eine Aminosäure verlängert. Es wurde entdeckt, dass die Peptidyltransferase, die die Peptidbindung zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren katalysiert, aus mehreren Proteinen und einem 23S rRNA-Molekül besteht. Diese 23S rRNA ist ein Ribozym und für die Katalyse der Peptidbindung zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren verantwortlich.

Zusätzlich zu diesen beiden Stellen „P“ und „A“ gibt es noch eine dritte Stelle „E“ oder Ausgangsstelle. Deacylierte tRNA (ohne Aminosäure) bewegt sich von der ‚P‘-Stelle zur ‚E‘-Stelle, von wo aus sie ausgeschleust wird.