Structuri de actină și complexe de actină. Structurile complexelor de actină sunt prezentate la scară și în ordinea cronologică a publicării. (a) Vedere clasică a structurii monomerului de actină. Structura prezentată a fost derivată din complexul cu DNază I, cu completarea terminației C din complexul de actină cu profilină. Evidențiate în portocaliu sunt buclele Ser14 și His73 metilat, bucla de legare a DNazei I și balama dintre domenii, formată din elicea Gln137-Ser145 și bucla centrată pe reziduul Lys336. Subdomeniile 1–4 sunt etichetate. (Acestea sunt, de asemenea, etichetate în panourile f și m, care prezintă vederi rotite ale structurii). Împreună, subdomeniile 1 și 2 formează domeniul exterior (sau mic), în timp ce subdomeniile 3 și 4 constituie domeniul interior (sau mare). Între aceste domenii se formează două fante mari: fantele de legare a nucleotidelor și fantele de legare a țintei. Majoritatea proteinelor de legare a actinei (ABP) și a moleculelor mici se leagă în fanta de legare a țintei, iar interacțiunea implică frecvent un α-helix (magenta). (b) DNază I (1ATN). (c) Segmentul Gelsolin 1 (G1) (1EQY). A se vedea, de asemenea, figura suplimentară 1 pentru structurile de actină cu fragmentele Gelsolin G1–G3 și G4–G6. (d) β-actină-profilină (2BTF). (e) Proteina de legare a vitaminei D ( DBP ) (1KXP). (f) Două vederi perpendiculare ale unei suprapuneri a structurilor complexelor de actină cu molecule mici, inclusiv toxine marine (1QZ5, 1QZ5, 1S22, 1YXQ, 2ASM, 2ASO, 2ASP, 2FXU, 2Q0R, 2Q0U, 2VYP), Latrunculin B (2Q0U) și citochalasin D (3EKS). Toxinele marine (magenta) se leagă la capetele fantei de legare a țintei, în timp ce citochalasina D se leagă la mijloc, iar Latrunculin (atât A, cât și B) se leagă în fanta nucleotidă. Toate aceste molecule compromit polimerizarea actinei. (g) Domeniul β-timosină. Nu este disponibilă o structură completă a acestui complex, dar, combinate, structurile porțiunii N-terminale a unui domeniu β-timosină din Drosophila ciboulot (1SQK) și a capătului C-terminal al peptidei b-timosină (Tβ4) (1T44) oferă un model al acestui complex. (h) Domeniul de homologie WASP 2 (WH2) din WASP (2A3Z). Domeniul WH2, prezent în multe proteine citoscheletice sub formă de repetări în tandem, este înrudit cu domeniul β-timosină, dar îi lipsește helixul de acoperire a capătului C-terminal ascuțit. (i) Domeniul Formin homologie 2 (FH2) (1Y64). A se vedea, de asemenea, figura suplimentară 2 pentru o reprezentare mai detaliată a acestei structuri. (j) Complex ternar cu profilina și domeniile de legare a G-actinei bogate în pro (Pro-rich-GAB) ale VASP (2PBD). Domeniul GAB este înrudit cu domeniul WH2, dar prezintă o elice N-terminală mai scurtă și adoptă o orientare ușor diferită atunci când se leagă de actină, probabil pentru că este proiectat să se lege împreună cu profilina. (k) Toxofilina din Toxoplasma gondii legată de un dimer de actină antiparalelă (2Q97). (l) Domeniul RPEL (RPxxxEL-containing motif) din coactivatorul MAL al factorului de răspuns seric (2V52). (m) iota-toxina de arginină ADP-ribosilare din Clostridium perfringens (3BUZ). Vedere rotită cu 90° în raport cu ceilalți complecși. (n) Domeniul C-terminal ADF/cofilin al twinfilinei (3DAW). A se vedea tabelul suplimentar 1 pentru o listă completă de referințe.
.