Ce este un anticorp?

Anticorpii sunt proteine mari în formă de Y. Ele sunt recrutate de sistemul imunitar pentru a identifica și neutraliza obiectele străine, cum ar fi bacteriile și virușii.

Sistemul imunitar uman

Care anticorp are o țintă unică, cunoscută sub numele de antigenul prezent pe organismul invadator. Acest antigen este ca o cheie care ajută anticorpul în identificarea organismului. Acest lucru se datorează faptului că atât anticorpul cât și antigenul au o structură similară la vârfurile structurilor lor în formă de „Y”.
La fel cum fiecare încuietoare are o singură cheie, un anticorp are o singură cheie de antigen. Atunci când cheia este introdusă în încuietoare, anticorpul se activează, marcându-și sau neutralizându-și ținta. Producerea de anticorpi este principala funcție a sistemului imunitar umoral.

Anticorpi și imunoglobuline

Imunoglobulinele sunt, în esență, proteine care funcționează ca anticorpi. Termenii anticorp și imunoglobulină sunt adesea folosiți în mod interschimbabil.

Immunoglobulinele se găsesc în sânge și în alte țesuturi și lichide. Ele sunt produse de plasmocitele care sunt derivate din celulele B ale sistemului imunitar. Celulele B ale sistemului imunitar devin plasmocite atunci când sunt activate prin legarea unui antigen specific pe suprafețele anticorpilor săi. În unele cazuri, este necesară, de asemenea, interacțiunea celulei B cu o celulă T helper.

Anticorpi și antigene

Antigenele sunt definite în mod clasic ca fiind orice substanță străină care determină un răspuns imunitar. Aceștia se mai numesc și imunogeni. Regiunea specifică de pe un antigen pe care un anticorp o recunoaște și de care se leagă se numește epitop sau determinant antigenic.

Un epitop este de obicei alcătuit dintr-un lanț lung de 5-8 aminoacizi de pe suprafața proteinei. Lanțul de aminoacizi nu există într-o structură bidimensională, ci apare ca o structură tridimensională. Un epitop poate fi recunoscut doar în forma sa așa cum există în soluție, sau în forma sa nativă 3D. Dacă epitopul există pe un singur lanț polipeptidic, acesta este un epitop continuu sau liniar. Anticorpul se poate lega numai de fragmente sau segmente denaturate ale unei proteine sau de proteina de bază nativă.

Tipuri de anticorpi și structurile lor

Serul care conține anticorpi specifici antigenului se numește antiser. Există cinci clase de imunoglobuline, inclusiv IgM, IgG, IgA, IgD și IgE.

Structura de bază a tuturor anticorpilor este aceeași. Există patru lanțuri polipeptidice ținute împreună prin legături disulfidice. Aceste patru lanțuri polipeptidice formează o structură moleculară simetrică.

Există două jumătăți identice cu situsurile de legare a antigenului între capetele lanțurilor grele și ușoare pe ambele părți. Există o balama în centru între lanțurile grele pentru a permite flexibilitatea proteinei. Cele două lanțuri ușoare sunt identice între ele. Ele conțin în jur de 220 de aminoacizi, în timp ce lanțurile grei au 440 de aminoacizi.

Există două tipuri de lanț ușor printre toate clasele de imunoglobuline, un lanț lambda și un lanț kappa. Ambele sunt similare în ceea ce privește funcția. Fiecare tip de imunoglobulină are un tip diferit de lanț greu.

Funcțiile anticorpilor

Anticorpii se leagă de antigene specifice. Aceasta semnalează celorlalte celule ale sistemului imunitar să scape de microbii invadatori. Puterea de legare între anticorp și un antigen la un singur situs de legare este cunoscută sub numele de afinitatea anticorpului pentru antigen. Afinitatea dintre anticorp și situsul de legare a antigenului este determinată de tipul de legătură formată.

Din moment ce un antigen poate avea mai mulți epitopi diferiți, un număr de anticorpi se pot lega de proteină. Atunci când două sau mai multe situsuri de legare a antigenului sunt identice, un anticorp poate forma o legătură mai puternică cu antigenul.

Lecturi suplimentare

• Toate conținuturile despre anticorpi
• Formele anticorpilor
• Anticorpii în medicină
• Structura anticorpilor
• Funcția anticorpilor

Citate