Wat is een antilichaam?

  • Door Dr. Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

    Antilichamen zijn grote Y-vormige eiwitten. Ze worden door het immuunsysteem gerekruteerd om vreemde voorwerpen zoals bacteriën en virussen te identificeren en te neutraliseren.

    Humoraal immuunsysteem

    Elk antilichaam heeft een uniek doelwit dat bekend staat als het antigeen dat aanwezig is op het binnendringende organisme. Dit antigeen is als een sleutel die het antilichaam helpt bij het identificeren van het organisme. Dit komt omdat zowel het antilichaam als het antigeen een vergelijkbare structuur hebben aan de uiteinden van hun “Y”-structuren.
    Net zoals elk slot een enkele sleutel heeft, heeft een antilichaam een enkele antigeensleutel. Wanneer de sleutel in het slot wordt gestoken, wordt het antilichaam geactiveerd, waardoor het zijn doelwit markeert of neutraliseert. De productie van antilichamen is de belangrijkste functie van het humorale immuunsysteem.

    Antilichamen en immunoglobulinen

    Immunoglobulinen zijn in feite eiwitten die functioneren als antilichamen. De termen antilichaam en immunoglobuline worden vaak door elkaar gebruikt.

    Immunoglobulinen worden aangetroffen in bloed en andere weefsels en vloeistoffen. Ze worden gemaakt door de plasmacellen die zijn afgeleid van de B-cellen van het immuunsysteem. B-cellen van het immuunsysteem worden plasmacellen wanneer ze geactiveerd worden door de binding van een specifiek antigeen aan hun antilichaamoppervlakken. In sommige gevallen is ook de interactie van de B-cel met een T-helpercel noodzakelijk.

    Antilichamen en antigenen

    Antigenen worden klassiek gedefinieerd als elke vreemde stof die een immuunrespons opwekt. Zij worden ook wel immunogenen genoemd. Het specifieke gebied op een antigeen dat een antilichaam herkent en waaraan het zich bindt, wordt de epitoop genoemd, of antigene determinant.

    Een epitoop bestaat gewoonlijk uit een 5-8 aminozuren lange keten op het oppervlak van het eiwit. De keten van aminozuren bestaat niet in een 2 dimensionale structuur, maar verschijnt als een 3 dimensionale structuur. Een epitoop kan alleen worden herkend in zijn vorm zoals hij bestaat in oplossing, of in zijn oorspronkelijke 3D-vorm. Als de epitoop op een enkele polipeptideketen voorkomt, is het een continu of lineair epitoop. Het antilichaam kan zich alleen binden aan fragmenten of gedenatureerde segmenten van een eiwit of aan het natieve basiseiwit.

    Typen antilichamen en hun structuren

    Serum dat antigeenspecifieke antilichamen bevat, wordt antiserum genoemd. Er zijn vijf klassen van immunoglobulinen, waaronder IgM, IgG, IgA, IgD en IgE.

    De basisstructuur van alle antilichamen is hetzelfde. Er zijn vier polypeptideketens die bijeen worden gehouden door disulfidebindingen. Deze vier polypeptideketens vormen een symmetrische moleculaire structuur.

    Er zijn twee identieke helften met de antigeenbindingsplaatsen tussen de uiteinden van de zware en lichte ketens aan beide zijden. Er is een scharnier in het midden tussen de zware ketens om het eiwit flexibiliteit te geven. De twee lichte ketens zijn identiek aan elkaar. Zij bevatten ongeveer 220 aminozuren, terwijl de zware ketens 440 aminozuren hebben.

    Er zijn twee soorten lichte ketens onder alle klassen van immunoglobuline, een lambda keten en een kappa keten. Beide zijn vergelijkbaar in functie. Elk type immunoglobuline heeft een ander type zware keten.

    Antilichaamfuncties

    Het antilichaam bindt zich aan specifieke antigenen. Dit geeft de andere cellen van het immuunsysteem het signaal zich te ontdoen van de binnendringende microben. De sterkte van de binding tussen het antilichaam en een antigeen op een enkele bindingsplaats wordt de affiniteit van het antilichaam voor het antigeen genoemd. De affiniteit tussen het antilichaam en de bindingsplaats van het antigeen wordt bepaald door het type binding dat wordt gevormd.

    Omdat een antigeen meerdere verschillende epitopen kan hebben, kan een aantal antilichamen zich aan het eiwit binden. Wanneer twee of meer antigeenbindingsplaatsen identiek zijn, kan een antilichaam een sterkere binding met het antigeen vormen.

    Verder lezen

    • Alle antilichaaminhoud
    • Antilichaamvormen
    • Antilichamen in de geneeskunde
    • Antilichaamstructuur
    • Antilichaamfunctie

    Schrijven door

    Dr. Ananya Mandal

    Dr. Ananya Mandal is arts van beroep, docente van roeping en medisch schrijfster van passie. Na haar bachelor (MBBS) specialiseerde zij zich in Klinische Farmacologie. Voor haar is gezondheidscommunicatie niet alleen ingewikkelde recensies schrijven voor professionals, maar medische kennis ook begrijpelijk en beschikbaar maken voor het grote publiek.

    Laatst bijgewerkt op 4 dec 2019

    Citations

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd.