Structures of Actin and actin complexes. アクチン複合体の構造を縮尺、発表年代順に示す。 (a)アクチン単量体の構造の古典的な図。 アクチンとプロフィリンの複合体からC末端を補完し、DNase Iとの複合体から得られた構造を示す。 オレンジ色で強調されているのは、Ser14とメチル化His73ループ、DNase I結合ループ、およびヘリックスGln137-Ser145と残基Lys336を中心とするループからなるドメイン間のヒンジである。 サブドメイン1-4はラベルされている。 (サブドメイン1〜4はラベル付けされている（回転した構造を示すパネルfとmにもラベル付けされている）。 サブドメイン1と2は外側（または小さい）ドメインを形成し、サブドメイン3と4は内側（または大きい）ドメインを形成する。 これらのドメインの間には、ヌクレオチド結合溝と標的結合溝という2つの大きな溝が形成されている。 ほとんどのアクチン結合タンパク質（ABP）と小分子は標的結合溝で結合し、その相互作用にはα-ヘリックス（マゼンタ）が関与していることが多い。 (b)DNaseI(1ATN)。 (c) ゲルゾリンセグメント1 (G1) (1EQY)。 アクチンとゲルゾリン断片G1-G3およびG4-G6の構造については補足図1も参照。 (d) β-アクチンプロフィリン（2BTF）。 (e) ビタミンD結合タンパク質( DBP ) (1KXP)。 (f) 海洋毒素（1QZ5, 1QZ5, 1S22, 1YXQ, 2ASM, 2ASO, 2ASP, 2FXU, 2Q0R, 2Q0U, 2VYP）、ラトルンクリンB（2Q0U）およびシトカラシンD（3EKS）などの低分子とアクチン複合体の構造を重ねた2垂直方向からみた図。 海洋毒（マゼンタ）は標的との結合裂け目の両端に、サイトカラシンDは中央に、ラトルンクリン（A、Bとも）はヌクレオチド裂け目に結合している。 これらの分子はすべてアクチンの重合を損ねる。 (g) β-thymosinドメイン。 この複合体の完全な構造は不明であるが、Drosophila ciboulot由来のβ-thymosinドメインのN末端部分（1SQK）とb-thymosinペプチドのC末端（Tβ4）（1T44）の構造を組み合わせることにより、この複合体のモデルが得られている。 (h) WASPのWASP相同性ドメイン2 (WH2)ドメイン (2A3Z)。 WH2ドメインは、タンデムリピートの形で多くの細胞骨格タンパク質に存在し、β-チモシンドメインに関連しているが、C-末端の尖端キャッピングヘリックスが欠如している。 (i) フォルミンホモロジー2（FH2）ドメイン（1Y64）。 この構造のより詳細な表現については、補足図2も参照。 (j) プロフィリンとVASPのPro-rich G-actin-binding（Pro-rich-GAB）ドメインとの3元複合体（2PBD）。 GABドメインはWH2ドメインと関連しているが、N-末端のヘリックスが短く、アクチンと結合したときにわずかに異なる方向をとる。これはおそらくプロフィリンと共結合するように設計されているため。 (k) 逆平行アクチン二量体に結合したToxoplasma gondiiのToxofilin (2Q97)。 (l) 血清反応因子コアクチベーターMALのRPEL (RPxxxEL-containing motif) ドメイン (2V52)。 (m）Clostridium perfringens（3BUZ）由来のアルギニンADP-リボシル化イオタトキシン。 他の複合体に対して90°回転した図。 (n)ツインフィリンのC-末端ADF/コフィリンドメイン(3DAW)。 参考文献の完全なリストは補足表1を参照
。